{"id":761,"date":"2010-12-21T17:00:39","date_gmt":"2010-12-21T17:00:39","guid":{"rendered":"https:\/\/www3.hhu.de\/duesseldorfer-archiv\/?p=761"},"modified":"2016-04-20T12:36:26","modified_gmt":"2016-04-20T12:36:26","slug":"4b-o-18209-teig-enzyme","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/d-prax.de\/?p=761","title":{"rendered":"4b O 182\/09 – Teig-Enzyme"},"content":{"rendered":"
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D\u00fcsseldorfer Entscheidung Nr.: 1525<\/strong><\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n

Landgericht D\u00fcsseldorf
\nUrteil vom 21. Dezember 2010, Az. 4b O 182\/09<\/p>\n

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I. Die Klage wird abgewiesen.<\/p>\n

II. Die Kosten des Rechtsstreits tr\u00e4gt die Kl\u00e4gerin.<\/p>\n

III. Das Urteil ist f\u00fcr die Beklagten wegen der Kosten gegen Sicherheitsleistung in H\u00f6he von 120 % des zu vollstreckenden Betrages vorl\u00e4ufig vollstreckbar.<\/p>\n

T a t b e s t a n d<\/p>\n

Die Kl\u00e4gerin ist eingetragene Inhaberin des europ\u00e4ischen Patentes 1 131 XXX (Anlage K 3, deutsche \u00dcbersetzung Anlage K 3a, nachfolgend: Klagepatent), welches am 29. November 1999 unter Inanspruchnahme der Priorit\u00e4t der DK 157 XXX vom 27. November 1998, der DK 39XXX vom 22. M\u00e4rz XXX9 und der DK 148 XXX vom 15. Oktober 1999 angemeldet wurde. Die Offenlegung der Anmeldung erfolgte am 12. September 2001, die Ver\u00f6ffentlichung der Patenterteilung am 2. September 2009. Das Klagepatent, welches auch f\u00fcr die Bundesrepublik Deutschland erteilt wurde und beim deutschen Patent- und Markenamt unter der Registernummer DE 699 41 XXX gef\u00fchrt wird, steht in Kraft. Das Klagepatent, dessen Verfahrenssprache Englisch ist, betrifft Varianten eines lipolytischen Enzyms. Der f\u00fcr den vorliegenden Rechtsstreit ma\u00dfgebliche Patentanspruch 1 hat in der deutschen \u00dcbersetzung folgenden Wortlaut:<\/p>\n

\u201eVerfahren zum Zubereiten eines Teiges oder eines Backerzeugnisses, das aus dem Teig zubereitet wird, umfassend das Hinzuf\u00fcgen eines lipolytischen Enzyms zu dem Teig, wobei das lipolytische Enzym ein lipolytisches Pilzenzym mit hydrolytischer Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber Digalactosyldiglycerid und einem Phospholipid ist und ein Verh\u00e4ltnis der Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber einer C16-C20-Acylbindung und einer C4-C8-Acylbindung hat, welches einem SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis von mindestens 3 entspricht, wobei die Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber der C16-C20-Acylbindung als SLU bestimmt wird, wobei eine SLU die Menge an Lipase ist, welche 1 Mikromol titrierbare Oleins\u00e4ure pro Minute freisetzt, gemessen bei 30 \u00b0C und pH 9 mit einer stabilisierten Oliven\u00f6lemulsion als dem Substrat, in einem 40 mM NaCl und 5 mM Calciumchlorid enthaltenden 5mM Tris-Puffer, und die Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber der C4-C8-Acylbindung bestimmt wird als LU, wobei eine LU die Menge an Enzym ist, die zum Freisetzen von 1 Mikromol Butters\u00e4ure pro Minute f\u00e4hig ist, gemessen bei 30 \u00b0C bei pH 7 unter Verwendung von Tributyrin, emulgiert mit Gummi Arabicum als dem Substrat.\u201c<\/p>\n

Die A B.V. legte gegen die Erteilung des Klagepatentes Einspruch bei dem Europ\u00e4ischen Patentamt ein, \u00fcber den noch nicht entschieden wurde.<\/p>\n

Die Beklagten geh\u00f6ren zu dem in den Niederlanden ans\u00e4ssigen B-Konzern, der unter anderem im Bereich der Nahrungsmittel und Getr\u00e4nke sowie Nahrungserg\u00e4nzungsmittel t\u00e4tig ist. Der B-Konzern stellt her und vermarktet weltweit insbesondere Enzymprodukte f\u00fcr die Nahrungsmittel-, Getr\u00e4nke- und Futtermittelindustrie. Die Beklagte zu 1) ist im Gesch\u00e4ftsbetrieb \u201eFood Specialties\u201c des B-Konzerns f\u00fcr die Herstellung und den Vertrieb in Europa verantwortlich. Die Beklagte zu 2) ist die deutsche Vertriebsgesellschaft des B-Konzerns. Die Beklagten bieten unter der Domain www.B.com<\/a> Enzymprodukte zur Verwendung beim Zubereiten eines Teiges oder Backerzeugnisses mit der Bezeichnung \u201eC\u201c an. Die n\u00e4here Produktbeschreibung ergibt sich anhand der im Internet dargestellten Produktdarstellung, welche von der Kl\u00e4gerin in Ausz\u00fcgen als Anlagen K 12 und K 13 vorgelegt wurde und worauf Bezug genommen wird. Von einer Firma D erhielt die niederl\u00e4ndische Tochtergesellschaft der Kl\u00e4gerin am 9. Oktober 2008, d.h. vor Erteilung des Klagepatentes, eine Probe eines Enzymproduktes der Beklagten (nachfolgend: D-Probe), welche durch einen Mitarbeiter der Kl\u00e4gerin, Herrn Dr. E untersucht wurde (vgl. Anlage K 16, K 16a). Dieses Enzymprodukt in der entsprechenden Zusammensetzung wurde letztmalig im November 2008 in den Verkehr gebracht. Die Beklagten stellten der Kl\u00e4gerin eine Probe des abge\u00e4nderten Enzymproduktes zur Verf\u00fcgung, welches unter der Bezeichnung \u201eF\u201c und \u201eG\u201c (nachfolgend: H-Produkte) vertrieben wird. Auch diese Produkte wurden durch die Kl\u00e4gerin untersucht (vgl. Anlage K 34, K 34a). Zwischen den Parteien unstreitig enthalten sowohl die \u201eD-Probe\u201c als auch die \u201eH-Produkte\u201c u.a. ein Protein, welches enzymatische hydrolytische Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber Digalactosyldiglycerid und Phospholipid aufweist, und dessen Aminos\u00e4uresequenz aus den Positionen 34-302 der SEQ ID Nr. 2 gem\u00e4\u00df der internationalen Anmeldung WO 2009\/106XXX A1 (Anlage K 38) der Beklagten und einem Enzym mit der Aminos\u00e4uresequenz aus den Positionen 34-304 besteht, wie sich anhand der Untersuchungen des Herrn I (Anlage K 18, 18a und 35, 35a) ergibt. Das \u201eH-Produkt\u201c enth\u00e4lt zus\u00e4tzlich das Enzym 34-303.<\/p>\n

Wegen Verletzung des Klagepatentes erhob die Kl\u00e4gerin gegen die Beklagte zu 1) auch Klage in den Niederlanden vor dem Landgericht Den Haag und in Belgien vor dem Landgericht Gent. Das Landgericht Den Haag wies mit Urteil vom 19. Mai 2010 die Klage der Kl\u00e4gerin mit der Begr\u00fcndung ab, dass der niederl\u00e4ndische Teil des Klagepatentes wegen unzureichender Offenbarung nicht rechtsbest\u00e4ndig sei. Auf die Ausf\u00fchrungen in dem Urteil vom 19. Mai 2010 (Anlage K 26, K 26a) wird verwiesen.<\/p>\n

Die Kl\u00e4gerin ist der Ansicht, dass unter einem lipolytischen Enzym im Sinne des Klagepatentes ein solches Enzym verstanden wird, welches eine genau definierte Aminos\u00e4uresequenz aufweist und mithin nicht ein Gemisch aus verschiedenen Enzymen unterschiedlicher Struktur. Da die angegriffenen \u201eH-Produkte\u201c ebenso wie die \u201eD-Probe\u201c das Enzym 34-302 enthalten w\u00fcrden und dieses Enzym, die entsprechende hydrolytische Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber Digalactosyldiglycerid und Phospholipid sowie ein SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis gr\u00f6\u00dfer drei, n\u00e4mlich circa 17 aufweisen w\u00fcrde, liege eine wortsinngem\u00e4\u00dfe Verwirklichung der Lehre nach dem Klagepatent vor.<\/p>\n

Die Kl\u00e4gerin beantragt,<\/p>\n

I. die Beklagten zu verurteilen,<\/p>\n

1. es bei Meidung eines f\u00fcr jeden Fall der Zuwiderhandlung vom Gericht festzusetzenden Ordnungsgeldes bis zu 250.000,- Eur \u2013 ersatzweise Ordnungshaft bis zu sechs Monaten \u2013 oder einer Ordnungshaft bis zu sechs Monaten, im Wiederholungsfalle Ordnungshaft bis zu zwei Jahren, wobei die Ordnungshaft zu vollziehen ist an den Gesch\u00e4ftsf\u00fchrern der Beklagten, zu unterlassen,<\/p>\n

ein lipolytisches Enzym, das ein lipolytisches Pilzenzym mit hydrolytischer Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber Digalactosyldiglycerid und einem Phospholipid ist und ein Verh\u00e4ltnis der Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber einer C16-C20-Acylbindung und einer C4-C8-Acylbindung hat, welches einem SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis von mindestens 3 entspricht, wobei die Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber der C16-C20-Acylbindung als SLU bestimmt wird, wobei eine SLU die Menge an Lipase ist, welche 1 Mikromol titrierbare Oleins\u00e4ure pro Minute freisetzt, gemessen bei 30 \u00b0C und pH 9 mit einer stabilisierten Oliven\u00f6lemulsion als dem Substrat, in einem 40 mM NaCl und 5 mM Calciumchlorid enthaltenden 5mM Tris-Puffer, und die Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber der C4-C8-Acylbindung bestimmt wird als LU, wobei eine LU die Menge an Enzym ist, die zum Freisetzen von 1 Mikromol Butters\u00e4ure pro Minute f\u00e4hig ist, gemessen bei 30 \u00b0C bei pH 7 unter Verwendung von Tributyrin, emulgiert mit Gummi Arabicum als dem Substrat,<\/p>\n

welches zur Benutzung eines Verfahrens zum Zubereiten eines Teiges oder eines Backerzeugnisses, das aus dem teig zubereitet wird, umfassend das Hinzuf\u00fcgen des lipolytischen Enzyms zu dem Teig, geeignet ist, Abnehmern im Gebiet der Bundesrepublik Deutschland anzubieten<\/p>\n

ohne im Angebot darauf hinzuweisen, dass das lipolytische Enzym gem\u00e4\u00df Ziffer I.1. nicht ohne Zustimmung der Kl\u00e4gerin als Inhaberin des europ\u00e4ischen Patentes EP 1 131 XXX zur Benutzung eines Verfahrens zum Zubereiten eines Teiges oder eines Backerzeugnisses, das aus dem Teig zubereitet wird, umfassend das Hinzuf\u00fcgen des lipolytischen Enzyms zu dem Teig, verwendet werden darf;<\/p>\n

2. der Kl\u00e4gerin dar\u00fcber Rechnung zu legen, in welchem Umfang sie seit dem 2. September 2009 die zu Ziffer I.1. bezeichneten Handlungen begangen haben, und zwar unter Angabe<\/p>\n

a) einzelnen Angebote, aufgeschl\u00fcsselt nach Angebotsmengen, -zeiten und \u2013preisen (und gegebenenfalls Typenbezeichnungen) sowie den Namen und Anschriften der Angebotsempf\u00e4nger,<\/p>\n

b) der betriebenen Werbung, aufgeschl\u00fcsselt nach Werbetr\u00e4gern, deren Auflagenh\u00f6he, Verbreitungszeitraum und Verbreitungsgebiet;<\/p>\n

hilfsweise<\/p>\n

der Kl\u00e4gerin zu gestatten, die Zwangsvollstreckung wegen der Kosten durch Sicherheitsleistung in Form einer Bankb\u00fcrgschaft ohne R\u00fccksicht auf eine Sicherheitsleistung der Beklagten abzuwenden.<\/p>\n

Die Beklagten beantragen,<\/p>\n

die Klage abzuweisen,<\/p>\n

hilfsweise<\/p>\n

den Rechtsstreit bis zur Erledigung des gegen das Klagepatent anh\u00e4ngigen Einspruchsverfahrens auszusetzen.<\/p>\n

Sie stellen eine Verletzung des Klagepatentes in Abrede. Das Klagepatent stelle nicht ein Enzym mit einer konkreten Aminos\u00e4uresequenz unter Schutz, sondern der Begriff lipolytisches Enzym umfasse eine Anzahl von Polypeptidketten mit geringf\u00fcgig unterschiedlicher L\u00e4nge, welche von einem bestimmten Gen\/Wirt herr\u00fchren w\u00fcrden. Eine solche Anzahl von Polypeptidketten unterschiedlicher L\u00e4nge w\u00fcrden auch die H-Produkte aufweisen. Deren SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis habe die Kl\u00e4gerin jedoch nicht bestimmt, sondern lediglich das Verh\u00e4ltnis einzelner Enzymfraktionen, n\u00e4mlich der 34-302 zusammen mit der 34-303-Fraktion und der 34-304-Fraktion. Ungeachtet dessen, dass die Bestimmung des SLU\/LU-Verh\u00e4ltnisses nach der Beschreibung des Klagepatentes nicht klar sei, liege dieses jedenfalls unter drei.<\/p>\n

Wegen des weiteren Sach- und Streitstandes wird auf die zwischen den Parteien gewechselten Schrifts\u00e4tze nebst Anlagen verwiesen.<\/p>\n

E n t s c h e i d u n g s g r \u00fc n d e<\/p>\n

Die zul\u00e4ssige Klage ist unbegr\u00fcndet. Es kann nicht festgestellt werden, dass die angegriffene Ausf\u00fchrungsform macht von der Lehre nach dem Klagepatent Gebrauch macht, so dass die mit der vorliegenden Klage geltend gemachten Anspr\u00fcche wegen mittelbarer Patentverletzung auf Unterlassung und Rechnungslegung abzuweisen waren.<\/p>\n

I.
\nDie Erfindung nach dem Klagepatent betrifft ein Verfahren zum Zubereiten eines Teiges oder eines Backerzeugnisses, das aus dem Teig zubereitet wird, umfassend das Hinzuf\u00fcgen eines lipolytischen Enzyms aus dem Teig.<\/p>\n

Zum Hintergrund der Erfindung f\u00fchrt das Klagepatent aus, dass lipolytische Enzyme (wie Lipasen und Phospholipasen) zum Hydrolysieren von Carbons\u00e4ureesterverbindungen in einem Substrat bef\u00e4higt sind, um Carbons\u00e4uren freizusetzen. Die hydrolytische Aktivit\u00e4t auf unterschiedliche Esterbindungen ist f\u00fcr die N\u00fctzlichkeit des lipolytischen Enzyms in verschiedenen industriellen Anwendungen wichtig. Dementsprechend sind Enzyme mit einer hohen Phospholipaseaktivit\u00e4t n\u00fctzlich in einem weiten Bereich von Anwendungen, wie Backen, Filtration von Weizenst\u00e4rkehydrolysat und Behandlung von Pflanzen\u00f6l, um den Phospholipidgehalt zu reduzieren. Die WO 98\/45XXX gibt einen Hinweis darauf, dass ein Enzym mit einer hohen hydrolytischen Aktivit\u00e4t auf Digalactosyldiglycerid (DGDG) n\u00fctzlich beim Backen ist. Dar\u00fcber hinaus ist bekannt, eine Lipase zu Waschmitteln hinzuzuf\u00fcgen, um bei der Entfernung von fettigen Verschmutzungen zu helfen. Auch kann die Freisetzung von kurzkettigen Fetts\u00e4uren als freie Fetts\u00e4uren (FFA, free fatty acids) zur Geschmacksentwicklung in Nahrungsmittelprodukten w\u00fcnschenswert sein kann, z.B. in der K\u00e4sereifung.<\/p>\n

Die dreidimensionale (3D-)Struktur von mehreren lipolytischen Enzymen ist bekannt, und f\u00fcr mehrere Strukturen ist bekannt, dass sie einen sogenannten \u201eDeckel\u201c (\u201elid\u201c) enthalten, welcher in einem offenen oder geschlossenen Zustand sein kann, der das aktive Zentrum zudeckt. Das Klagepatent f\u00fchrt weiter aus, dass bekannt sei, dass einige Lipasen eine gewisse Phospholipaseaktivit\u00e4t haben, wogegen die meisten Lipasen geringe oder keine Aktivit\u00e4t auf Phospholipide haben. Phospholipaseaktivit\u00e4t wurde daher beschrieben in den Lipasen aus Meerschweinchenpankreas, Fusarium oxysporum und Staphylococcus hyicus, und es wurden Versuche unternommen die Phospholipaseaktivit\u00e4t auf die Struktur der Lipase zu beziehen. Weiter verweist das Klagepatent darauf, dass der Stand der Technik die Wirkung auf Kettenl\u00e4ngenselektivit\u00e4t durch Aminos\u00e4uresubstitutionen in einer Lipase von Rhizopus delemar beschrieben hat. So wurde gezeigt, dass die Varianten F95D, F112W und V209W eine ver\u00e4nderte Pr\u00e4ferenz gegen\u00fcber C4- und C8-S\u00e4uren haben. Auch wurde gezeigt, dass die Variante V206T+F95D eine h\u00f6here Selektivit\u00e4t f\u00fcr C8-S\u00e4ure hat. Die Varianten V209W+F112W, V94W und F95D+F214R zeigen eine h\u00f6here hydrolytische Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber C4- und C8-S\u00e4uren und es wird vorgeschlagen, dass strukturelle Determinanten f\u00fcr Spezifit\u00e4t f\u00fcr mittlere Kettenl\u00e4nge in dem distalen Ende der Acylbindungsfurche liegen k\u00f6nnen.<\/p>\n

Das Klagepatent schl\u00e4gt nun in seinem Anspruch 1 ohne Formulierung einer Aufgabenstellung vor, ein Verfahren mit folgenden Merkmalen:<\/p>\n

1. Verfahren zum Zubereiten eines Teiges oder eines Backerzeugnisses, das aus dem Teig zubereitet wird, umfassend das Hinzuf\u00fcgen eines lipolytischen Enzyms zu dem Teig.<\/p>\n

2. Das lipolytische Enzym ist ein lipolytisches Pilzenzym.<\/p>\n

3. Das lipolytische Enzym hat hydrolytische Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber Digalactosyldiglycerid.<\/p>\n

4. Das lipolytische Enzym hat hydrolytische Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber einem Phospholipid.<\/p>\n

5. Das lipolytische Enzym hat ein Verh\u00e4ltnis der Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber einer C16-C20-Acylbindung und einer C4-C8-Acylbindung, welches einem SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis von mindestens drei entspricht.<\/p>\n

a) Die Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber der C16-C20-Acylbindung wird als SLU bestimmt, wobei eine SLU die Menge an Lipase ist, welche 1 Mikromol titrierbare Oleins\u00e4ure pro Minute freisetzt, gemessen bei 30 \u00b0C und pH 9 mit einer stabilisierten Oliven\u00f6lemulsion als dem Substrat, in einem 40mM NaCl und 5mM Calciumchlorid enthaltendem 5 mM Tris-Puffer<\/p>\n

b) Die Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber der C4-C8-Acylbindung wird als LU bestimmt, wobei eine LU die Menge an Enzym ist, die zum Freisetzen von 1 Mikromol Butters\u00e4ure pro Minute f\u00e4hig ist, gemessen bei 30 \u00b0C bei pH 7 unter Verwendung von Tributyrin, emulgiert mit Gummi Arabicum als dem Substrat.<\/p>\n

III.
\nVon dieser vorstehend in einer Merkmalsgliederung beschriebenen Lehre des Klagepatentes machen die angegriffenen \u201eH-Produkte\u201c aufgrund des vorgetragenen Sach- und Streitstandes keinen Gebrauch. Sie weisen kein lipolytisches Enzym im Sinne des Klagepatentes auf.<\/p>\n

Entgegen der Auffassung der Kl\u00e4gerin ist unter einem lipolytischen Enzym im Sinne des Klagepatentes nicht ein Protein mit einer konkret definierten Aminos\u00e4uresequenz zu verstehen, sondern vielmehr ein oder mehrere Proteine mit katalytischen Eigenschaften nicht n\u00e4her bestimmten Aufbaus, welche aus einem bestimmten Gen\/Wirt stammen und entsprechend der Variationen in der Synthese durch den Wirt verschiedene Ausgestaltungen aufweisen k\u00f6nnen. Vorausgesetzt wird lediglich, dass das\/die Enzyme eines bestimmten Gens\/Wirts die in den Merkmalen 3 bis 5 n\u00e4her beschriebenen Eigenschaften aufweisen. F\u00fcr das vorgenannten Verst\u00e4ndnis spricht bereits der Patentanspruch, welcher keinerlei Angaben zur konkreten Struktur des erfindungsgem\u00e4\u00dfen Enzyms macht, dieses vielmehr lediglich durch die in den Merkmalen 3 bis 5 beschriebenen Eigenschaften beschreibt sowie durch die Angabe, dass es sich um ein lipolytisches Pilzenzym handeln soll, womit deutlich gemacht wird, dass es sich um ein Protein mit lipolytischen Eigenschaften handeln soll, welches von einem Pilz stammt.<\/p>\n

Hierf\u00fcr spricht desweiteren die Beschreibung der Erfindung in der Klagepatentschrift. So wird der Stand der Technik in Absatz [0009] dahingehend beschrieben, dass die Wirkung auf die Kettenl\u00e4ngenselektivit\u00e4t durch die Aminos\u00e4uresubstitution in einer Lipase von Rhizopur delemar beschrieben wird. Es habe danach gezeigt werden k\u00f6nnen, dass die Varianten F95D, F112W und V209W eine ver\u00e4nderte Pr\u00e4ferenz gegen\u00fcber C4- und C8-S\u00e4uren haben. Auch sei gezeigt worden, dass die Variante V206T+F95D eine h\u00f6here Selektivit\u00e4t f\u00fcr C8-S\u00e4ure hat. Die Varianten V209W+F112W, V94W und F95D+F214R zeigen eine h\u00f6here hydrolytische Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber C4- und C8-S\u00e4uren und es wird vorgeschlagen, dass strukturelle Determinanten f\u00fcr Spezifit\u00e4t f\u00fcr mittlere Kettenl\u00e4nge in dem distalen Ende der Acylbindungsfurche liegen k\u00f6nnen. Im Rahmen der Beschreibung dieses Standes der Technik nennt das Klagepatent daher den Begriff Enzym, konkret Lipase von Rhizopur delemar, in einem \u201eAtemzug\u201c mit Varianten der Lipase, welche sich durch Ver\u00e4nderungen an bestimmten Stellen in der Aminos\u00e4uresequenz auszeichnen (F95D, F112W und V209W und V206T+F95D und V209W+F112W, V94W und F95D+F214R). Trotz dieser strukturellen Unterschiede sieht das Klagepatent diese Varianten als eine Lipase an, welche unterschiedliche Eigenschaften, je nach Struktur, aufweisen kann.<\/p>\n

Dieses Begriffsverst\u00e4ndnis wird vom Klagepatent durchgehend verwendet. So wird in Absatz [0169] beschrieben, dass das Vorhandensein einer bestimmten Aminos\u00e4ure in der genannten Tabelle ungewiss ist, es sich bei dieser \u201eVariante\u201c jedoch gezeigt habe, dass nur eine kleinere Fraktion diesen Rest enthielt. Weiteres machen auch die Beispiele 5 bis 19 deutlich, in welchen Varianten der Humicola-Lipase beschrieben werden, welche jeweils unterschiedliche Aktivit\u00e4t in Bezug auf ihre enzymatische Eigenschaften aufwies und sich durch unterschiedliche Amisos\u00e4uresequenzen ausgezeichnet hat. All diese Varianten in der Aminos\u00e4uresequenz werden vom Klagepatent als Humicola-Lipase bezeichnet, also eines Enzyms mit lipolytischer Wirkung, welches seinen Ursprung in der Humicola-Familie hat, eine Herkunft, welche im Unteranspruch 2 unter Schutz gestellt ist. Entsprechend wird in Absatz [0043] beschrieben, dass die lipolytische Enzymvariante der Erfindung eine oder mehrere Ver\u00e4nderungen eines Aminos\u00e4urerestes in beliebigen der genannten Bereiche umfasst. Ein Enzym im Sinne des Klagepatentes umfasst daher jede Variante, welche Ver\u00e4nderungen in bestimmten Bereichen aufweist.<\/p>\n

Auch die gesamte weitere Beschreibung der Erfindung in der Klagepatentschrift st\u00fctzt die hier vertretene Auslegung des Begriffs Enzym im Sinne des Klagepatentes. Denn es wird weder eine konkrete Aminos\u00e4uresequenz eines erfindungsgem\u00e4\u00dfen Enzyms genannt noch erfolgt an einer Stelle in der Patentschrift eine Angabe, dass nach Herstellung von einer Ausgangslipase herr\u00fchrender Varianten eine Aufreinigung des Enzymgemisches in der Weise erfolgt, dass als Produkt nur noch ein Enzym mit einer konkreten Aminos\u00e4uresequenz \u00fcbrig bleibt. Dies w\u00e4re jedoch zu erwarten. Bei der Beschreibung der Erfindung geht die Klagepatentschrift zun\u00e4chst von einem lipolytischen Ausgangsenzym aus und beschreibt dann die vorzunehmenden Ver\u00e4nderungen an der Alkoholbindungsstelle (Absatz [0023]) sowie nahe der katalytischen Triade, an der C-terminalen Seite des aktiven His-Restes, nahe dem C-Terminus und im Deckel (ab Absatz [0029] bis [0042]). Im Anschluss hieran werden weitere \u201espezifische Varianten\u201c eines lipolytischen Enzyms beschrieben. In diesem Zusammenhang wird auf einzelne Ver\u00e4nderungen an der Aminos\u00e4uresequenz eingegangen. Ab Absatz [0068] wird dann beschrieben, welche Varianten beim Backen verwendet werden k\u00f6nnen und wie diese im Einzelnen hergestellt werden (konkrete Beschreibung ab Absatz [0072]). An keiner Stelle der Beschreibung gibt es einen Hinweis auf eine Trennung der im Rahmen der Synthese unweigerlich hergestellten Varianten des Enzyms, die sich durch unterschiedliche Aminos\u00e4uresequenzen auszeichnen. Das Klagepatent beschreibt vielmehr weiter wie die so hergestellten Varianten auf ihre Lipaseaktivit\u00e4t getestet werden k\u00f6nnen und f\u00fchrt in den Beispielen aus, wie entsprechende Mutagene und Ver\u00e4nderungen hergestellt werden k\u00f6nnen.<\/p>\n

Das vorstehende Verst\u00e4ndnis wird auch bei der vorzunehmenden technisch -funktionalen Betrachtung best\u00e4tigt. Das Klagepatent will u.a. Varianten der Erfindung beim Backen verwenden (vgl. Ausf\u00fchrungen ab Absatz [0068]). Dabei ist es bekannt, Lipasen mit Phospholipid- und\/oder Digalactosyldiglycerid-Aktivit\u00e4t zu verwenden um die Teigstabilit\u00e4t und Teigverarbeitungseigenschaften zu erh\u00f6hen oder um die Elastizit\u00e4t des Brotes oder Kuchens zu verbessern. Dabei hat sich gezeigt, dass Lipasen, welche eine hohe Aktivit\u00e4t gegen\u00fcber kurzkettigen Acylbindungen aufweisen, eine unangenehme Geschmacks- und Geruchsbildung beinhalten, was nicht dem Wunsch des Nutzers entspricht. Gerade diese Geruchsbildung soll daher erfindungsgem\u00e4\u00df vermieden werden, wenn das Klagepatent im Patentanspruch 1 in seinem Merkmal 5 eine SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis von mindestens 3 vorschl\u00e4gt. Denn bei einer verringerten Aktivit\u00e4t der Lipase gegen\u00fcber kurzkettigen Acylbindungen, soll, so das Klagepatent, ungew\u00fcnschter Geruch und Geschmack vermieden werden. W\u00fcrde aber nunmehr einem Backerzeugnis ein \u2013 wie die Kl\u00e4gerin meint \u2013 bestimmtes Enzym zugesetzt, welches neben einer genau definierten Aminos\u00e4uresequenz auch die in den Merkmalen 3 bis 5 beschriebenen Eigenschaften aufweist, k\u00f6nnte zwar, wie das Klagepatent meint, eine unangenehme Geruchs- und Geschmackbildung vermieden werden. Enth\u00e4lt das Produkt jedoch noch weitere Enzyme, welche das erfindungsgem\u00e4\u00dfe SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis nicht aufweisen, w\u00fcrden dennoch die unerw\u00fcnschten Nebenwirkungen auftreten. Das eine Enzym mit den erfindungsgem\u00e4\u00dfen Eigenschaften w\u00e4re nicht in der Lage die unerw\u00fcnschten Eigenschaften der anderen Enzyme zu kompensieren, was jedoch nicht das Ziel der Erfindung nach dem Klagepatent ist. Es soll nicht nur ein konkretes Enzym die in den Merkmalen 3 bis 5 beschriebenen Eigenschaften aufweisen, sondern das eingesetzte Enzym, welches aus verschiedenen Varianten bestehen kann, soll die genannten Eigenschaften aufweisen, um insgesamt die Entwicklung unerw\u00fcnschten Geruchs und Geschmacks bei trotzdem vorhandener Phospholipid- und Digalactosyldiglycerid-Aktivit\u00e4t.<\/p>\n

Soweit die Kl\u00e4gerin zur Begr\u00fcndung ihrer Auffassung darauf verweist, dass die Beklagten auch ein entsprechendes Verst\u00e4ndnis in ihrer Patentanmeldung zugrundelegen w\u00fcrden, handelt es sich um ein ebenso unzul\u00e4ssiges Auslegungsmittel wie der Verweis auf die von Herrn Prof. J in seiner Stellungnahme gem\u00e4\u00df Anlage K 33, 33a ge\u00e4u\u00dferte Auffassung, Art. 69 Abs. 1 EP\u00dc.<\/p>\n

Von vorstehendem Verst\u00e4ndnis des Begriffs lipolytisches Enzym ausgehend machen die angegriffenen \u201eH-Produkte\u201c von der Lehre nach dem Klagepatent keinen Gebrauch, da die Kl\u00e4gerin selbst nicht vorgetragen hat, dass die \u201eH-Produkte\u201c ein SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis von mindestens drei aufweisen, was von den Beklagten auch bestritten wurde. Auf die Aktivit\u00e4t des 34-302-Enzyms, welches die Kl\u00e4gerin entsprechend ihrer Ansicht als erfindungsgem\u00e4\u00df ansieht, kommt es nicht an, da das SLU\/LU-Verh\u00e4ltnis des Enzyms insgesamt, d.h. all seine Varianten, welche sich durch Unterschiede in der Aminos\u00e4uresequenz auszeichnen (vorliegend die 34-302 bis 34-304-Enzyme) mindestens 3 betragen muss.<\/p>\n

III.<\/p>\n

Die Kostenentscheidung beruht auf \u00a7 91 Abs. 1 ZPO.<\/p>\n

Die Entscheidung zur vorl\u00e4ufigen Vollstreckbarkeit folgt aus \u00a7\u00a7 709, 108 ZPO. Der Antrag der Kl\u00e4gerin auf Vollstreckungsschutz nach \u00a7 712 ZPO ist zur\u00fcckzuweisen, da die Kl\u00e4gerin die entsprechenden Voraussetzungen weder vorgetragen noch glaubhaft gemacht hat.<\/p>\n

Der Streitwert betr\u00e4gt 1.000.000,- EUR.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

D\u00fcsseldorfer Entscheidung Nr.: 1525 Landgericht D\u00fcsseldorf Urteil vom 21. Dezember 2010, Az. 4b O 182\/09<\/p>\n","protected":false},"author":25,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"closed","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"_acf_changed":false,"footnotes":""},"categories":[26,2],"tags":[],"class_list":["post-761","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-26","category-lg-duesseldorf"],"acf":[],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=\/wp\/v2\/posts\/761","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=\/wp\/v2\/users\/25"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=%2Fwp%2Fv2%2Fcomments&post=761"}],"version-history":[{"count":1,"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=\/wp\/v2\/posts\/761\/revisions"}],"predecessor-version":[{"id":762,"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=\/wp\/v2\/posts\/761\/revisions\/762"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=%2Fwp%2Fv2%2Fmedia&parent=761"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=%2Fwp%2Fv2%2Fcategories&post=761"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/d-prax.de\/index.php?rest_route=%2Fwp%2Fv2%2Ftags&post=761"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}